登录 | 注册 | 退出 | 公司首页 | 繁体中文 | 满意度调查
综合馆
DnaK 蛋白扭链残基突变体影响其 ATPase 活性的分子动力学模拟研究
  • 摘要

    大肠杆菌分子伴侣蛋白DnaK氮端核苷酸结合域( NBD, nucleotide-binding domain)的II-A和II-B子域之间的一些高度保守的扭链残基突变后( I202A, S203A, G223A,L 227A, G228A),其 ATPase活性也发生变化原因不清楚。我们通过同源建模的方法构建NBD与小分子ATP 相互作用的各蛋白模型,使用分子动力学模拟方法研各模型的结构变化并尝试找出其与ATPase 活性变化的关系。结果表明,除L227A 外,所有突变模型T 11烃基与ATP-γ磷酸基团间的距离与活性变化间具有明显规律;但是所有模型中,能影响与DnaJ结合,从而影响ATPase活性的β220(214-221)部分的紧致性变化符合规律,进一步的蛋白对接实验证实了这一点,所以这些扭链残基突变体可能主要是通过这两个部分的变化,引起ATPase活性的改变。

  • 作者

    张桥石  李灌澍  窦薛楷  薛友林  宋有涛  ZHANG Qiaoshi  LI Guanshu  DOU Xuekai  XUE Youlin  SONG Youtao 

  • 作者单位

    辽宁大学生命科学院,沈阳,110036/辽宁大学环境学院,沈阳,110036/辽宁大学轻型产业学院,沈阳,110036/辽宁大学生命科学院,沈阳110036; 辽宁大学环境学院,沈阳110036

  • 刊期

    2016年3期 ISTIC

  • 关键词

    DnaK  扭链残基  同源建模  分子动力学模拟  蛋白对接  DnaK  Hinge residues  Homologous modeling  Molecular dynamics simulation  Protein docking 

3.233.220.21